Un estudio conjunto liderado por los miembros del CIBERES Margarita Menéndez del Instituto de Química‐Física Rocasolano (CSIC) y Pedro García del Centro de Investigaciones Biológicas (CSIC), ha permitido caracterizar en profundidad la proteína LytB de neumococo, que hidroliza enlaces específicos del peptidoglicano bacteriano y que pertenece a la familia de proteínas de superficie denominadas “proteínas de unión a colina” o CBPs. El artículo se ha publicado en la revista Scientific Reports.
Se ha demostrado que LytB es una glucosaminidasa responsable de la separación de las células hijas y que su mecanismo de acción implica el reconocimiento de residuos de glucosamina del peptidoglicano acetilados y, preferentemente, actúa en regiones con bajo grado den entrecruzamiento. Los experimentos realizados se han centrado en estudiar la especificidad de sustrato, el mecanismo catalítico y los determinantes de su localización polar en las células, mediada por el dominio de unión a la pared bacteriana, y han puesto de manifiesto nuevas funciones hasta ahora desconocidas.
Por su participación en importantes procesos como la colonización e invasión de la nasofaringe, la formación de biofilms y la evasión de la respuesta inmune del hospedador, LytB es considerada como una de las proteínas implicadas en la virulencia de neumococo, uno de los mayores patógenos humanos, y una diana para el desarrollo de vacunas y nuevos antimicrobianos. Este trabajo contribuye a un mejor conocimiento del papel fisiológico que juega esta importante proteína en la bacteria y en la interacción con su hospedador.
Rico-Lastres P, Díez-Martínez R, Iglesias-Bexiga M, Bustamante N, Aldridge C, Hesek D, Lee M, Mobashery S, Gray J, Vollmer W, García P, Menéndez M. Substrate recognition and catalysis by LytB, a pneumococcal peptidoglycan hydrolase involved in virulence. Sci Rep. 5:16198. doi: 10.1038/srep16198
